PBC Blut: Erythrozyten und Hämoglobin

0:46 So dieser Nichtsnutzender sein Leben auf dem reingekriegt sitzt in der Ecke. Machst du langsam sein Stück Wienen Stück Wienenstich. Der wohnt auf meinen Eltern im Keller.

0:57 Oh Mann, das arme Mühe.

0:59 Und was machst du? Ja. Ich schau mal, was mir gerade gefällt.

1:07 Sidos in Berg. Der Vorklinik.

1:21 Hallo und herzlich willkommen zurück bei Sidos Inversus, der Vorklinik-Podcast. Ich bin Leo.

1:27 Hi, ich bin Jü und ich bin der Fabian. Grüße euch.

1:31 Fresh Frozen Fabian. Es geht weiter mit dem Blut. Wir wollen euch die Vorklinik kompakt zusammenfassen und haben in der letzten Folge schon über die Blutgerinnung gesprochen. Aber noch eine weitere, mindestens ebenso wichtige Aufgabe des Blutes kann man sich gar nicht kaum wegdenken und zwar der Sauerstoff- und CO2-Transport.

2:11 Ich benutze eigentlich seit Semester 2 ein Programm namens Anki. Da kann man so mit digitalen Karteikarten lernen, was das Lernen einfach viel effizienter macht. Für das Physikum gibt es da zum Beispiel auch vorbereitete Decks. Und das Coole ist, dass man Anki selbst nochmal erweitern kann. Und zwar mit sogenannten Add-ons.

2:29 Und da gibt es ein neues von Meditrix, was wir im Team vorab testen durften. Da werden euch dann zum Beispiel im Physikumsdeck von AnkiFhil zusätzlich Merkilfen und Esusbrücken von Meditrix angezeigt, sodass es dann nochmal viel abwechslungsreicher wird und mehr Sinne anspricht.

2:44 Wenn ihr Lust bekommen habt, Meditrix mal auszuprobieren, da klickt euch jetzt mit dem exklusiven Code SIDUSINVESUS15. 15% Rabatt auf euer nächstes Meditrix-Abo. Sidusin versus 15. Jetzt sichern. Das war's schon.

3:01 Und unser menschlicher Körper hat für eben diesen Gastransport zwei Mechanismen entwickelt, die sozusagen Hand in Hand zusammenarbeiten. Und dieser Mechanismus garantiert eben, dass jede Zelle, die in unserem Körper Sauerstoff braucht, auch tatsächlich mit eben diesem Sauerstoff versorgt wird. Also wir haben da einmal erstens das Kreislaufsystem.

3:25 Da nochmal ein Hinweis auf die Kreislauf- und Herzfolge. Das ist ein ganz, ganz großes Thema in der Physiologie. Und das zweite System, heute wollen wir uns eher mit dem beschäftigen, das ist das System von verschiedensten Transport- und Speicherproteinen, nämlich zum Beispiel Hämoglobin und Myoglobin.

3:46 Heute soll es also darum gehen, was unbedingt notwendig ist, um den Sauerstoff über die Blutbahn an die verschiedenen Regionen unseres Körpers zu verteilen. Zum einen unsere roten Blutkörperchen, die Erythzyten, zum anderen das Hämoglobin, was in den Erythrozyten drin ist. Falls ihr euch jetzt nochmal fragt, okay, wie waren diese Erytrozyten jetzt nochmal aufgebaut, an der Stelle der Verweis auf die Histofolge 8, Blut und lymphatische Organe 1.

4:12 Da hat Moritz ja auch schon erwähnt, dass unsere Erytrozyten nach ca. 120 Tagen in der Milz gemausert, also ausgesondert werden. Jetzt gehen wir aber zum Anfang der Erythrozyten und ihres Lebenszyklus und fragen uns, wie läuft denn die Bildung derer genau abü?

4:30 Genau, aber vorher möchte ich nochmal ganz kurz ankündigen: wir haben uns extra dafür einen Nobelpreisträger eingeladen. Also jetzt nicht den Menschen selbst, sondern das Ding, was er sich halt ausgesucht hat. Nicht, dass ihr jetzt enttäuscht seid, aber wir sitzen halt immer noch zu dritt hier, und zwar das HIF.

4:45 Das HIF steht sozusagen ganz am Anfang von dem Erytrozyten. Weil wenn man sich so einen Lebensstrahl eines Erythzyten aufzeichnet, kann man von links nach rechts so eine Art kleine Evolution erkennen. Also das fängt an mit der multipotenten hämatopoetischen Stammzelle und diese Zelle geht dann über in den Erythroplasten.

5:06 Die wiederum in den Normoplasten, dann geht es weiter mit dem Retikolozyten und zum Schluss dem Erytrozyten.

5:13 Eine Million Euro-Idee. Lass mal ein T-Shirt entwickeln, mit der Evolution nicht vom Menschen, sondern vom Erythrozyten. Das wird der Renner in der Biologen-Community.

5:23 Ja, und die, also am Ende laufen alle Profs an der Uni mit diesem T-Shirt rum.

5:27 Sonst sonst niemand, aber ist okay. Okay, also top! Nicht klauen, ist meine Idee.

5:33 Ja, wie so eigentlich jede Synthese im menschlichen Körper ist, aber auch diese Bildung der Erythrozyten reguliert und an den jetzigen Bedarf angepasst. Der Körper schaut also, okay, brauche ich viel Sauerstoff, brauche ich wenig Sauerstoff. Und wenn ich viel brauche, dann brauche ich auch viele Erytrozyten.

5:50 Wenn ich wenig Sauerstoff brauche, brauche ich auch weniger mehr Erytrozyten. Das Ganze ist also ein Zusammenspiel von Sauerstoff. Epo, das ist ein Hormon namens Erytropoetin und dem bereits angekündigtem HIF, dem Transkriptionsfaktor Hypoxia Inducible Factor.

6:11 Ich finde, dieses Erythpoetin macht so übertrieben Sinn, wenn man sich überlegt, dass Poeten, Poesie, das ist ja immer was Schaffendes. Man schafft Literatur und so weiter. Und Erytrozyten, also Erytrozyten schaffendes Hormon. Aha. So, und dieses Epo bindet jetzt an den Epo-Rezeptor auf den Vorgängerzellen der Eris.

6:34 Dieses führt zu Proliferation und Differenzierung der Vorgängerzellen zu fertigen Erytrozyten. Epo ist ja jetzt als Hormon auch nichts anderes als ein Protein, was ein Produkt der Genexpression ist. Und da ist uns ja bereits bekannt, dass die Genexpression sich regulieren lässt über Transkriptionsfaktoren.

6:54 Und HIV ist eben auch so ein Transkriptionsfaktor.

6:57 Bei niedrigen Sauerstoffdrücken ist das HIV nämlich stabil und somit halt aktiv. Als Transkriptionsfaktor kann das HIV jetzt die Transkription des Epogens stimulieren und viel EPO wird exprimiert. In der Folge haben wir auch eine hohe Synthese von Erythrozyten. Wir merken uns also, bei niedrigen O2-Drücken haben wir viel Erythrozytenproduktion.

7:23 Und jetzt eine kleine Preisfrage, was passiert, wenn viel O2, also wenn ein hoher O2-Druck vorherrscht? Fabian?

7:34 Nee, denkt mal kurz selber nach. Wir machen eine kurze Pause, dann klickt ihr wieder auf Weiter und wir kommen mit der Antwort raus.

7:41 Sehr pädagogisch wertvoll. Ihr könnt weiterreden, ich habe die Pause schon gemacht. Stille.

7:52 Wird das niemand sagt, was richtige Profis am Start. Genau, bei normalen O2-Drücken ist das HIF nämlich instabil und zerfällt. Das heißt, ich habe keine Steigerung der Epo-Expression und damit auch keine gesteigerte Synthese der Erythrozyten.

8:11 Und jetzt kann man sich halt auch vorstellen, warum EPO so gerne als Dopingmittel verwendet wird. Eben, weil das die Erythrozytenbildung so stark anregt und je mehr Erythrozyten man hat, desto mehr Gas kann man transportieren. Somit ist quasi einfach die Ausdauer höher. Und deswegen macht man auch gerne Höhentraining, weil halt im Höhentraining halt niedrige Sauerstoffdrücke, also nicht nur simuliert, sondern halt eben vorhanden sind und deswegen wird die Epo-Expression angeregt.

8:41 Deswegen ist es quasi wie das gleiche, als würde man sich Epo-Spritzen streng genommen, nur es ist halt natürlich. Alles für die Games.

8:46 Und da haben wir den Praxisbezug, das ist der Wahnsinn.

8:48 Alles für die James.

8:55 So, okay, wir haben jetzt hier unsere Erythzyten gebildet. Es ist ja alles schön und gut, aber ganz alleine können die halt ihre Aufgabe auch nicht erfüllen. Dafür brauchen sie nämlich das Hämoglobin. Das ist auch ein Protein und ist der Sauerstofftransporter im Körper. Denn Sauerstoff O2 ist im Blut alleine ziemlich schlecht löslich.

10:28 Stellt euch vor, ihr wollt jetzt hier einen Liter Plasma, irgendwie wollt ihr Sauerstoff reinpumpen und da passen wirklich nur 3 Milliliter auf einen Liter Plasma rein. Wenn ihr jetzt aber dieses Plasma mit Hämoglobin sättigt, dann können bis zu 210 Milliliter O2 transportiert werden, also die 70-fache Menge.

10:47 Und da seht ihr, wie krass der Effekt des Hämoglobins ist. Deswegen ist von diesem Hämoglobin auch relativ viel im Blut drin, nämlich 160 Gramm pro Liter Blut. So, und ab dem Stadium des Erythroblasten fängt jetzt die Hämoglobinsynthese an. Und wie ist das Hämoglobin aufgebaut, Jü?

11:08 Wir wollen uns das Hämoglobin jetzt ein bisschen genauer anschauen, um zu verstehen, wie denn der Gastransport am Hämoglobin funktioniert. Jetzt eine kleine random Zahl. Ich weiß nicht, ob das einfach nur unsere Universität ist, aber ja, die Molekülmasse vom Hämoglobin kann auch mal prüfungsrelevant sein.

11:27 Das beträgt, also die Masse beträgt an sich 64 Kilodolton.

11:31 Habe ich bis jetzt jeden Tag auf eine Pharma gebraucht. Kannst du nichts erzählen? Also, danke, Biochemie.

11:37 Für alle, die jetzt hier an der Stelle nur an Lucky Luke und die Dortons denken bei der Einheit. Das ist einfach eine atomare Masseneinheit und könnt ihr euch zahlenmäßig so vorstellen wie Gramm pro Mol.

11:51 Genau. Und in der Struktur ist das Hämoglobin ein tetrameres Protein. Das heißt, es besteht aus insgesamt vier verschiedenen Polypeptid, also vier verschiedenen Proteinketten. Da haben wir zwei Alpha-Ketten, die sind zueinander identisch, und zwei Beta-Ketten, die sind auch zueinander identisch. Das heißt, wenn man dieses Hämoglobin kodieren will im Aufbau, dann schreibt man einfach Alpha 2 Beta 2.

12:17unknown Beta-Beta.

12:18 Und wenn eben diese Kombination gegeben ist, dann sprechen wir vom sogenannten Hämoglobin A. Eine Unterart des Hämoglobins. Es gibt ganz viele verschiedene, wie zum Beispiel das fetale Hämoglobin, HBF oder das embryonale Hämoglobin. Die unterscheiden sich aber letztendlich eben nur in dieser Codierung im griechischen Buchstaben, also im Namen der Polypeptidkette.

12:42 Ihr stellt euch jetzt also unsere vier Polypeptidketten vor. Und jetzt hat jede von denen eine sogenannte prosthetische Gruppe. Das heißt einfach nur, dass irgendeine Atomgruppe fest, das heißt kovalent, daran gebunden ist und die ist wichtig für die Funktion dieses Proteins. Diese prosthetische Gruppe ist die Hämgruppe.

13:01 Ganz kurz am Rande, die ist es übrigens auch, die dem Blut die rote Farbe gibt. Okay, also wir haben unser Gerüst aus den Polypeptidketten und dann wiederum unseren vier Ringen. Das sind Pyrolringe, die miteinander verbunden sind. Die Hämgruppe besteht aus einem Gerüst aus vier Ringen. Genauer gesagt sind es Pyrolringe, die miteinander verbunden sind.

13:26 Und ganz wichtig für deren Funktion ist das zentrale Eisenatom, was quasi von diesen vier Ringen umringt wird. Diese vier Pyrolringe binden also einen Kreis und in der Mitte ist das Eisenatom, welches sechs Koordinationsstellen hat, also sechs Möglichkeiten, irgendwas anderes zu binden. Vier davon sind ja jetzt mit der Härmgruppe verbunden.

13:52 Und zwar ist das Eisenatom an vier Koordinationsstellen mit dem Stickstoffatom der Härgruppe besetzt. Jetzt bleiben also noch zwei Koordinationsstellen übrig. Und an diesen Stellen geht das Eisenatom eine Bindung mit Sauerstoff ein. Und wenn Sauerstoff an das Eisen gebunden wird, was zentral in diesem Hämoglobin drinsteckt, dann spricht man davon, dass das Eisenatom oxygeniert wird.

14:16 Achtung, Achtung, da haben wir uns auch eine kleine Merkhilfe für euch ausgedacht. Vor allem bei mündlichen Prüfungen. Kann die Aussprache, also kann sein, dass man das Richtige meint, aber einfach das Falsche ausspricht, wirklich ein hinterlistiger Fehler sein. Hoffentlich bringt euch diese Merkhilfe was.

14:35 Und zwar, wie unterscheide ich zwischen Oxygenierung und Oxidation? Die Oxygenierung hat der Fabian ja gerade beschrieben, beschreibt, dass das zentrale Eisenatom mit einem Sauerstoff beladen wird. Und wenn wir jetzt mal auf die chemische Ebene gehen, da ändert sich der Oxidationszustand von diesem Eisenatom nicht.

14:57 Also es bleibt immer noch doppelpositiv geladen.

14:59 Es werden quasi keine Elektronen übertragen.

15:02 Genau. Und das ist ja an sich was Gutes. Also diese Oxygenierung ist gut, merken wir uns. Weil wir wollen ja das Hämoglobin mit Sauerstoff beladen. Ich habe mir das jetzt so gemerkt, dass bei der Oxygenierung ist das G das Charakteristische von dem Wort. Da habe ich mir einen gelben LKW vorgestellt, ja, gelb wie Oxygenierung.

15:26 Bei der Oxidation wechselt aber das Eisenatom den Zustand. Also es wird jetzt vom Fe2 plus zu einem Fe3 plus. Das hat auch nichts mit einer physiologischen Beladung zu tun. Denn das Hämoglobin verliert seine Funktion durch eine Oxidation. Das heißt, es ist funktionslos. Und dann habe ich mir das so vorgestellt, dass das jetzt ein dreckiger LKW ist.

15:49 Also D, ja, dreckig, Oxidation. Das heißt, dieser LKW kann, weil er dreckig ist, keinen Sauerstoff mehr hin und her fahren und ist damit nutzlos.

15:59 Warum ist denn ein LKW gelb? Das habe ich jetzt nicht ganz. Wegen G. Ja, aber war auch.

16:04 Weil der super gut ist und deswegen gelb.

16:06 Aber wenn er nicht ein guter. Könnte auch grün sein, theoretisch. Oder grün. Oder ein guter LKW. Oder gut.

16:12 Wie sieht denn ein guter LKW aus? Ja, weiß ich nicht. In meinem Kopf war er gelb.

16:16 Ja, okay, war ja gelb. Okay. Ja, weil die Post ist zuverlässig und die ist auch gelb. Und die bringt Pakete, sicher ans Ziel. Hashtag keine Bau der Post.

16:26 Es ist ein Elektro-LKW und er ist gut.

16:28 Ja, okay, verstehe. Gut. Und somit haben wir also den Unterschied zwischen Oxygenierung, gelber LKW, und Oxidation. Treckiger LKW nun geklärt.

16:41 Top. Geht mir nie wieder so im Kopf. So, jetzt ist natürlich jetzt noch die Frage, wenn wir jetzt wissen, wie das Helm aufgebaut ist, wie klappt denn das jetzt, dass das Sauerstoff da wie dranbindet und so? Weil ich meine, das soll ja halt an der einen Seite in der Lunge bestenfalls dran finden, aber so einen kleinen C soll bisher auch wieder loswerden.

17:03 Ja, das wäre sinnvoll. Und deswegen kommen wir jetzt zum einzigen wirklich wichtigen Diagramm, was ihr bei dem ganzen Krempel überhaupt braucht. Das ist die Sauerstoffbindungskurve. So, und da haben wir jetzt, also da haben wir jetzt mal ein Bild für euch. Und zwar stellt ihr euch jetzt mal vor, ihr habt da so ein S, normal geformtes, groß geschriebenes S, das läuft auf einem Laufband.

17:22 Und das hat aber einen übertrieben brutalen Trainer. Und dieser Trainer stellt dieses Laufband immer schneller und immer schneller ein, sodass das S kaum mehr hinterherkommt. Und dieses S, also hat oben, ne, der obere Bogen sind die Arme, der untere Bogen sind die Beine und das ist viel zu schnell eingestellt, dieses Laufband.

17:40 Und kurz bevor das S da der Länge nach hinbrettert, drückt ihr auf Freeze. Und jetzt könnt ihr euch ungefähr vorstellen, einen sigmoidalen Verlauf dieser Kurve. Zu den Achsen. Wild.

17:56 Oh ja, okay.

17:57 Okay.

17:58 Ich habe noch gerade diese ganzen Videos im Internet auf dem Kopf, wo sich Menschen am Laufbahn auf die Schnauze legen. Und die sehen auch immer so ein bisschen aus wie so ein S.

18:05 Ja, lang gezogen. Okay, stark. Ja, also, okay, das S ist fast schon gebrettert und jetzt geht es aber um die Frage, welche Achsen haben wir da? Auf der Y-Achse ist nämlich unsere O2-Sättigung aufgetragen. Also die Frage, wie viel Sauerstoff eigentlich an das Hämoglobin in dem Moment gebunden ist. Auf der X-Achse ist der Sauerstoff-Partialdruck aufgetragen.

18:28 Das ist letztlich nur ein fancy Wort, dafür zu sagen, wie hoch ist eigentlich das Sauerstoffangebot in der Umgebung zu einer gewissen Zeit. Okay, also jetzt könnt ihr euch vorstellen, diese Füße von unserem S, ja, da ist ein geringerer O2-Partialdruck und auch eine geringere O2-Sättigung. Und auch bei einer Zunahme von dem O2-Partialdruck, also wenn wir mehr Sauerstoff in der Umgebung haben, nimmt die O2-Sättigung nicht so stark zu.

18:57 Das ist also der Fall in den Geweben, wo wir wenig Sauerstoffangebote in der Umgebung haben, weil alles verbraucht ist in den meisten Fällen. Und da kann das Hämoglobin dann auch nicht so viel aufnehmen. An den Armen dieses S jetzt, da haben wir einen recht hohen O2-Partialdruck, weil die Kurve ja da oben ist, beziehungsweise weiter rechts, X-Achse, ist weiter rechts auf der X-Achse sind hohe Partialdrücke und die Kurve ist aber auch weit oben, weil die Arme ja auch oben sind.

19:29 Und deswegen haben wir da auch eine hohe O2-Sättigung. So, und dieses Phänomen, sag ich mal, nennt man kooperative Bindung. Das heißt, die Bindungskapazität für den Sauerstoff ist abhängig davon, wie viel schon an Sauerstoff an dieses Proteinhämoglobin gebunden ist. Das ist wie im Club. Wenn der Club schon voll ist, dann will der Türsteher natürlich die Leute lieber rauskicken.

19:54 Der will die da weg haben. Wenn der Club aber leer ist, sagt der Türsteher, ja komm, Sauerstoff, nehmen wir gerne, komm rein. Kannst du mitfallen. So, und das wird alles ermöglicht durch zwei Formen letztlich, Konfigurationen des Hämoglobins. Und das eine ist eben die Tense-Form und das andere die Relaxed Form.

20:10 In der Tense-Form kann nicht so gut O2 aufgenommen werden. Und in der relaxed Form, ich weiß. Übertreiben wir es meine ich mit unseren Bildern, aber stellt euch irgendwie irgendeinen bekifften Dude vor, der so in der Ecke hängt und immer so ganz tief durchatmet und sagt, der ist super relaxed, ja. Und da geht aber auch ultra viel Sauerstoff rein.

20:32 Das Ganze hat, wie der Leo vorhin schon angeteasert hat, einfach nur den Sinn, dass in der Lunge, wo wir ja ein hohes O2-Angebot haben, dann auch viel O2-Aufnahme an das Hämoglobin stattfindet und im Gewebe, wo wenig Sauerstoff ist, da wollen wir das O2 möglichst loswerden. Das heißt, das Hämoglobin sollte es nicht mehr an sich binden und dadurch abgeben.

20:52 Und diese ganze Story jetzt macht einfach nur den O2-Transport durch Hämoglobin hardcore-effizient.

21:04 Liebe Freunde der Vorklinik, bevor es losgeht, brauchen wir noch ganz kurz eure Hilfe. Wir sind nominiert beim Deutschen Podcast-Preis in der Kategorie Beste Information. Diese Kategorie wird über ein Publikumsvoting entschieden und wir brauchen eure Stimme. Hierbei würdet ihr uns unfassbar helfen, wenn ihr kurz auf den Link in der Folgenbeschreibung klickt und uns eure Stimme gibt.

21:26 Dauert nur 5 Sekunden. Ihr seid die allerbesten. Viel Spaß bei der Folge! Okay, das heißt, wir wissen jetzt, wie es so grob funktioniert, aber da der Körper und wir Menschen halt auch in verschiedenen Situationen sind, müssen wir das Ganze regulieren, weil der Sauerstoff oder der Sauerstoffbedarf von so einem kleinen Zeh ist halt, wenn man auf dem Sofa liegt und gerade die Chipshüte aufgemacht hat, ein anderer, als wenn unser allteits bekannter, beliebter und berühmter Säbelzantiker mal wieder aus der Hecke springt.

21:57 Also ist die Frage, wie kann ich jetzt vielleicht dem Myoglobin mitteilen, dass es vielleicht lieber ein bisschen mehr Sauerstoff abgeben soll im kleinen Onkel, weil der gerade. Hämoglobin. Entschuldigung, dem Hämoglobin das mitteilen, damit der kleine C halt ein bisschen mehr rennen kann.

22:12 Der kleine C, der hat es dir ja schon angetan. Ja, der hat es mir sehr angetan, ja.

22:17 Also im Gewebe sind es vier Faktoren und ich habe mir das jetzt irgendwie gar nicht so explizit gemerkt, sondern merkt euch einfach, es gibt eben vier Kategorien, sage ich jetzt mal. Und immer dann, wenn diese eine Kategorie viel Energieverbrauch anzeigt, wird viel Sauerstoff ins Gewebe abgegeben. Die vier Kategorien werden einmal der pH, einmal die Temperatur, einmal der CO2-Partialdruck und einmal der O2-Partialdruck.

22:44 Und wir stellen uns einfach vor, wir rennen vom Säbelzahntiger weg, dann habe ich natürlich viel Sauerstoff verbraucht im Gewebe, dann ist mein Partialdruck niedrig. Ich habe aber auch viel Zellatmung, deswegen habe ich viel CO2, dann ist mein Partialdruck hoch. Ich renne, ich schwitze, die Temperatur ist auch erhöht.

23:03 Und ich habe einen niedrigen pH-Wert, da im Gewebe viele, viele oxidative Stoffwechselwege einfach am Laufen sind und viele Protonen frei werden dadurch. Das heißt, in dieser Konstellation schreit mein Gewebe, Hilfe, gib mir bitte, bitte Sauerstoff.

23:19 Und dabei die zwei wichtigsten Faktoren sind zum einen ein niedriger pH, also ein Überangebot von Säure letztlich, könnt ihr euch ja vorstellen, wenn der Muskel halt aktiv ist, und zum anderen ein hoher CO2-Partialdruck, weil der ganze Sauerstoff verbraucht ist und dafür quasi CO2 gebildet wurde. Und diese zwei Faktoren, niedriger pH und hoher PCO2, nennt man auch Bohrerffekt.

23:43 Und der trägt eben dazu bei, dass das Hämoglobin in dieser Situation optimal bindungsaffin ist, sage ich mal, zu In diesem Fall also eines niedrigen pH und eines hohen pCO2s gibt das Tämoglobin gerne den Sauerstoff ans Gewebe ab.

24:03 Wir haben aber einen noch größeren Star der Signalstoffe, die sozusagen Energieverbrauch schreien. Das ist das Bysphosphoglycerat. Und dieses Bisphosphoglycerat kennen wir ja schon aus den biochemischen Stoffwechselwegen, und zwar die Glykolyse. Da haben wir ja den Player 1-3 bis Phosphoglycerat und in einem Nebenweg der Glykolyse kann dieser zu 2-3 bis Phosphoglycerat werden.

24:30 Wenn wir also in einer Zelle viel, viel Glykolyse haben, dann kommt als Nebenprodukt ja auch viel, viel 2-3 bis Phosphoglycerat raus. Wenn ich aber viel Glykolyse in einer Zelle habe, dann habe ich ja im Umkehrschluss auch weniger Sauerstoff. Und das 2-3 bis Phosphoglycerat kann jetzt sozusagen als Signal dienen.

24:50 In diesem Fall kann dann 2-3 bis Phosphoglycerat allosterisch an Hämoglobin binden. Und durch diese Bindung wird die sogenannte T-Form, die TENS-Form stabilisiert. Wir haben ja schon festgestellt, die TENS-Form, die T-Form, da habe ich eher wenig O2-Bindung und lieber O2-Abgabe ans Gewebe. Also die Folge von einer hohen Konzentration 2-3 bis Phosphoglycerat ist einfach eine erhöhte Sauerstoffabgabe ans Gewebe.

25:17 Wenn wenig 2-3 bis Phosphoglycerat vorliegt, dann nimmt das Hämoglobin die relaxte, die R-Form an. Und jetzt nochmal kurz für euch, fürs Verständnis, was passiert dann? Wie ist dann die Sauerstoffaufnahme des Hämoglobins? So, hat es drin. Genau. Das Hämoglobin kann in dieser Form Sauerstoff sehr gut aufnehmen, denkt an unseren bekifften Dude von vorhin.

25:45 In diesem Surrounding, sag ich mal, wird jetzt die Sauerstoffbindungskurve eher nach rechts geschoben. Also unser hilfloses S auf dem Laufband wird quasi kurz bevor es brettert genommen und nach rechts auf diesem Laufband geschoben, was den Effekt hat, dass bei gleichem O2-Angebot nicht so viel O2 gebunden werden kann und lieber O2 abgegeben wird.

26:12 Das macht euch nur nochmal kurz klar, weil das wird auch oft gefragt, welcher Faktor die Sauerstoffbindungskurve wohin verschiebt. Unser Endgegner in dem ganzen Spiel ist das Kohlenmonoxid. Habt ihr bestimmt auch schon mal gehört von so Kohlenmonoxid-Vergiftungen und dass man da quasi innerlich dran erstickt.

26:30 Aber warum eigentlich genau? Das liegt einfach daran, dass das CO-Kohlenmonoxid eine viel größere Affinität zu Hämoglobin hat als der Sauerstoff selber. Das heißt, unsere Sauerstoffbindungskurve wird krass nach links verschoben. Das heißt, schon bei geringsten O2-Partialdrücken haben wir eine krasse Bindung von Sauerstoff ans Hämoglobin.

26:52 Und dadurch kann der Sauerstoff überhaupt nicht mehr abgegeben werden und wir ersticken innerlich, weil die Zellen nicht mehr mit Sauerstoff versorgt werden.

27:04 So, aber tatsächlich ist das Hämoglobin nicht das einzige etwas, was sich damit beschäftigt, Sauerstoff festzuhalten, sondern der hat quasi noch Cousin und ein weiteres Helmprotein, und zwar das Myoglobin. Und wie es der Name Myo schon sagt, steckt das in den Miskeln.

27:27 Da sind die beiden ja Cousins, aber trotzdem gibt es da viele Unterschiede, die auch gerne mal gefragt werden. Das Myoglobin hat im Gegensatz zum Hämoglobin nur eine Proteinkette und kann damit also nur ein Molekül Sauerstoff binden. Im Schluss hat das Ganze also keine Kooperativität wie Hämoglobin.

27:49 Die Ketten ja, weil eine Kette kann schwierig mit einer zweiten interagieren.

27:53 Und die Kooperativität von Hämoglobin beruht ja auf dieser Interaktion der Ketten. Myoglobin kann eigentlich gar nicht. Ja, ist echt so.

28:03 Es ist so in einem armen Familientreffen, so dieser Nichtsnutzender, der sein Leben auf die Reingekriegt sitzt in der Ecke und machst so langsam ein Stück Wienenstich. Der wohnt noch bei den Eltern im Keller. Genau, ja.

28:17 Mann, das arme Myoglobin.

28:19 Also, und was machst du? Ja. Ich schau mal, du hast mir gerade gefällt. Flechtstudium, wenn ich ausbildung.

28:28 Okay, jetzt bist du schon sehr böse, das arme Myoglobin, okay. Trotzdem wichtig.

28:32 Ja, ja, auf jeden Fall.

28:36 Seid übertriebenszynisch.

28:38 Die Sauerstoffbindungskurve vom Myoklobin verläuft auch im Unterschied zum Hämoglobin direkt steil nach oben. Das heißt, ich habe eine konstant.

28:50 Auf der Aftershow-Party geht Hymoglobin direkt steil.

28:55 Oh Gott, oh Gott. Okay, okay, okay.

28:58 Jetzt jetzt nochmal. Also. Sauerstoffbindungskurve verläuft steil nach oben.

29:04 Das heißt, wir haben eine konstant hohe Bindungsaffinität. Okay, Leute. Das heißt, wir haben eine konstant hohe Bindungsaffinität zu Sauerstoff. Die liegt aber sechsfach höher als die von Hämoglobin. Der Transport von Sauerstoff zu den Mitochondrien im Muskel ist ebenso eine Aufgabe von Myoglobin. Und in der Klinik wird Myoglobin gerne als Marker für Untergang von Muskelgewebe genutzt, zum Beispiel bei Herzinfarken.

29:35unknown Oh Gott.

29:36 Kannst ja an der Stelle schneiden. An der Stelle wollen wir mal eine kleine Schätzfrage für euch einstreuen. Und zwar, was glaubt ihr jetzt so spontan aus dem Bauch raus? Wie viel mehr Myoglobinen haben eigentlich Wale in ihrer Muskulatur im Vergleich zu Landsäugern? Wir können euch so viel schon mal sagen, es sind sehr viel mehr.

29:52 Denkt ganz kurz nach.

29:53 Safe Date, ein absoluter Banger, Eisbrecher beim ersten Date.

29:57 Es sind fünf bis zehnmal mehr als bei Landsäulin. Der Potwal hat ganze 56 Gramm. Wow. Myoglobin. E halbe Tafel Schokolade. Aber jetzt mal weiter. Gut, wenn wir uns nämlich was anschauen.

30:13 Also wir haben uns jetzt ja sehr viel mit dem Sauerstoff beschäftigt, was auch ein cooler Dude ist. Bestimmt ein netter Kollege, aber ich persönlich finde ja den CO2-Transport noch viel spannender.

30:29 Es gibt drei verschiedene Wege, wie das CO2 im Blut transportiert werden kann. Das erste ist in Form des sogenannten Hydrogencarbonats. Als dieses Hydrogencarbonat werden 90% des CO2 transportiert. Und zwar wird das CO2 kommt ja durch Diffusion aus dem Gewebe ins Blut und dort in die Erythzyten. Und dort gibt es jetzt ein krasses Enzym.

30:53 Also wirklich brutal, was das kann. Brutal! Das ist die Carboanhydrase. Und die ist eines der schnellsten Enzyme überhaupt. Die kann nämlich 10 hoch 6 Moleküle CO2 pro Sekunde. Also ganz kurz. Eine Million. Zack, in der Zeit hat es eine Million CO2-Moleküle in Eris umgewandelt. Und zwar wird an der Stelle von der Carboanhydrase CO2 zusammen mit Wasser H2O zu Kohlensäure, H2CO3, umgewandelt.

31:24 Und dieses H2CO3 dissoziiert jetzt in Bicarbonat, HCO3- und Protonen.

31:32 Quasi das Blut wird in Sodastream gepackt.

31:35 Ja, genau. Direkt intravenös die Pulle angeschlossen. Was jetzt nämlich wichtig ist, und das wird auch wirklich oft gefragt, ist der sogenannte Hamburger Shift. Dabei kommt es dazu, dass im Austausch gegen Cl-, also Chlorid, Bicarbonat aus den Eris ins Blut transferiert wird. Also Chlorid kommt rein, Bicarbonat geht raus.

32:00 Und in der Lunge haben wir jetzt genau das Gegenteil. Da wird nämlich Bicarbonat in die Eris hinein aufgenommen und Cl-Clorid wird rausgeworfen. Und durch die Carboanhydrase wird jetzt das Bicarbonat dann wieder zurück umgewandelt zu CO2. Genau. Und dann aus den Eris raus, in die Lungenbäschen und abgeatmet.

32:28 Das CO2 kann aber noch über zwei andere Wege zur Lunge hinaus transportiert werden. Die sind aber nicht so wichtig wie der Transport als Hydrogencarbonat. Der erste Weg macht nur 5% aller Transportwege aus. Das ist der Transport an Hämoglobin gebunden. Das gibt es auch. Da bindet das CO2 an eine N-terminale Aminogruppe, der Globinkette des Hämoglobins.

32:52 Dann sprechen wir vom Carbaminohämoglobin. Und die restlichen 5%, da kann das CO2 nicht als Hydrogencarbonat, sondern wirklich als sich selbst, als CO2 frei im Blut transportiert werden. Generell ist CO2 einfach viel besser Wasser und Blut löslich als Sauerstoff. Es geht einfach über Blut dann zur Lunge und diffundiert dort hinaus.

33:17 Kleiner Hinweis an die Folge, die noch kommt, das ist die Atmungsfolge. Da schauen wir uns das Ganze ein bisschen genauer an.

33:30 Genau. Und eine spannende Sache ist, dass man tatsächlich Hämoglobien-Diagnostik nicht nur für Gasausstoßszwecke verwenden kann. Ja komm, wir lassen es einfach. Sondern tatsächlich kann man über das Hämoglobin auch eine Aussage über den Status einer Diabetes mellitus-Erkrankung machen. Weil spannenderweise haben wir ja gelernt in den Basisfolgen, dass Glucose ja als Ring vorliegen, so klassischerweise, klappt aber hin und wieder spontan auch auf.

34:02 Wenn diese aufgeklappte Glucose, also in Kettenform, die Carbonylform, jetzt an die Aminogruppe des Hermproteins andockt, dann kann die mit diesem eben diesem Protein reagieren und es entsteht eine sogenannte schiffsche Base. Also ein Produkt der Kondensation dieser Carbonylgruppe mit dem primären Amin des Proteins.

34:28 Aber nur eine Übergangsform, ne?

34:30 Genau, ist eine Übergangsform und diese schiffsche Base ist instabil und lagert sich dann in einen Keton um. Und dieses Keton selbst ist dann wiederum sehr stabil und wird dann als glykiertes HBA1C bezeichnet, weil das am C1 ist von dem Zucker. Deswegen C1, also HBA1C.

34:52 Normalerweise haben wir so 4 bis 6 Prozent unseres Hämoglobins als HBA1C vorliegen. Und wie Leo angeteasert hatte, das Ganze hat auch diagnostische Relevanz, denn lykiertes HBA1C dient bei Diabetes mellitus als Blutzuckergedächtnis. Das ist ein sogenannter Langzeitmarker. Da bringt es also auch nichts, den Arzt anzulügen, wie viele Süßigkeiten man denn trotzdem gegessen ist.

35:19 Macht ja auch absolut Sinn, weil das eben nicht davon abhängig ist, wie gerade der aktuelle Blutzucker ist, sondern über eine lange Zeit noch stabil bleibt.

35:26 Weil logischerweise, je mehr Zucker im Blut, desto höher ist die Wahrscheinlichkeit, dass eine Glucose reagiert und halt eben dieses HBA1C entsteht.

35:35 Genau, aber eben über die lange Zeit.

35:36 Genau.

35:36 Und wenn man sich jetzt vorher einen Tag hungert, dann bringt es beim Diabetologen.

35:41 Weil, wie wir ja gelernt haben, ARIS überleben 120 Tage. Genau. Und in den 120 Tagen tragen die halt dieses HBA1C, wenn es halt eben entstanden ist.

35:52 Noch zu einer anderen Form, nämlich wird die relevant bei der Sichelzellanemie. Kommt es jetzt nämlich zum Austausch von Glutamat in der Polypeptidkette des Hämoglobins. Und zwar durch ein Valin? Das Glutamat wird durch ein Valin ersetzt. Genau, und das Glutamat ist eben polar und das Valin ist unpolar.

36:17 Das heißt, es ändert sich die Geometrie des Hämoglobins. Also genau gesagt der Aminosäurekette des Hämoglobins. Und dann sprechen wir von den sogenannten Sichelzellhämoglobin, auch HBS genannt. Und das ist natürlich nochmal eine Verdeutlichung auch, wie wichtig eine exakte Genexpression ist. An der Stelle nochmal auch ein kleiner Verweis auf unsere Biochemiefolgen zur Proteinbiosynthese und zur Genexpression, weil wir sehen ja, wenn hier nur eine einzige Aminosäure, das heißt ein Triplet, falsch eingebaut wird oder ausgetauscht wird, haben wir gleich ein Riesenproblem.

36:56 Und zwar welches.

36:59 Durch diesen veränderten Einbau von einer Aminosäure hat das Erythyt, welches das Hämoglobin trägt, jetzt ganz verschiedene Eigenschaften. Normalerweise sind die ja ein bisschen flexibler, die Erythrozyten, sodass sie auch durch die kleinsten Kapillaren in unserem menschlichen Körper passen könnten. Aber dieses desoxygenierte HBS aggregiert dann und, ja, also kann man sich so vorstellen wie so ein Klumpen.

37:27 Und die Erythzyten platzen auf und werden somit unbrauchbar. Und wie bereits gesagt, in ganz schweren Verläufen verlieren sie dann auch diese Verformbarkeit und können bei einer Sichelzellanemie auch kleine Kapillaren verstopfen. Aber, ganz spannend, dadurch haben die Bewohner in Malaria-Hochrisikogebieten, die eben diese Sichelzellanemie haben, einen Selektionsvorteil.

37:56 Weil die Malariaerreger eben diesen Erythrozyten brauchen und wenn dieser eben unbrauchbar ist, dann kann der Erreger sich auch nicht weiter fortpflanzen. Und durch diese veränderte Genexpression verlieren die Erythrozyten ihre eigentliche Verformbarkeit. Das heißt, unser HBS in dem Erytrozyt bewirkt, dass diese Erythzyten wiederum ganz unverformbar sind und im schlimmsten Fall sogar aggregieren und aufplatzen.

38:23 Genau, weil dieses HBS, das aggregiert innerhalb der Zelle ganz gerne und das kann halt eben die Zellen zum Platzen bringen, bei dem kleinsten oxidativen Stress, woher auch immer er kommt. Und jetzt kann man sich natürlich fragen, wie kann das sein, dass sich sowas evolutionär durchsetzt? Und man hat halt herausgefunden, dass in Malaria-Hochrisikogebieten Menschen gibt, die an Malaria einfach nicht erkranken.

38:46 Und man konnte sich das nicht erklären.

38:48 Ja, zumindest die halt kein Problem damit haben.

38:51 Genau, die halt die ja kein Problem damit haben, genau, wo es halt nicht wirklich ausbricht. Man hat halt herausgefunden, dass die halt eben genau diese Mutation haben, wodurch die Erris bei dem Kontakt, bei dem kleinsten Kontakt mit einem Malaria-Parasiten sofort kaputt gehen, weil sie halt eben so instabil sind.

39:06 Und dieser oxidative Stress des Parasiten halten die einfach nicht aus und gehen kaputt. Dadurch verliert aber der Malaria-Parasit seine Grundlage, sich zu vermehren und Schaden anzurichten. Das heißt, selbst wenn so eine Mücke die sticht, dann haben die Parasiten gar keine Chance, irgendwo unterzukommen, sondern die sterben einfach, weil die halt kein Häuschen finden zum Überleben.

39:25 Und deswegen machen die halt einen Abgang und deswegen haben halt diese Menschen einen ganz, ganz klaren Selektionsvorteil, was Malaria angeht. Und deswegen hat sich das tatsächlich so durchgesetzt in diesen Gebieten oder kommt gehäuft vor in diesen Gebieten. Genau.

39:38 Krass. Okay. Dann noch zum Abschluss ein Thema, was euch sicherlich auch alle schon mal beschäftigt hat, und zwar das Thema Blutgruppen. Da gibt es ja bekanntlich verschiedene Systeme. Die zwei wichtigsten sind das AB0-System und das Rhesystem. Überlegt mal kurz, ob ihr eure Blutgruppe kennt. Da ist bestimmt ein Faktor drin, AB0, und einmal der Rhesusfaktor angegeben.

40:05 Auf den Erythrozyten befinden sich nämlich Antigene, die ausschlaggebend sind für die körpereigene Blutgruppe. Das heißt, es gilt, der Körper bildet Antikörper gegen das jeweilige Antigen, was nicht auf den Eris vorhanden ist. Das macht ja auch durchaus Sinn, ihr könnt euch so vorstellen, am Anfang der Embryonalentwicklung sind quasi alle möglichen Antikörper vorhanden, bildet das Immunsystem.

40:30 Aber es würde ja keinen Sinn machen, das Antigen auf den eigenen Eris anzugreifen. Deswegen wird dieser Antikörper quasi ausgelöscht. Alles andere wäre wirklich extrem selbstdestruktiv.

40:42 Aber soweit ich weiß, weiß man gar nicht genau, wo die herkommen. Warum ich jetzt mit der Blutgruppe B Blutgruppe A Antikörper habe. Weiß man, glaube ich, gar nicht so genau. Ich glaube, man vermute, dass es vielleicht was mit Mikrobiom zu tun hat. Aber ich glaube, man weiß gar nicht so genau, warum jetzt, weil normalerweise bildet man hier Antikörper nur mit, äh, durch einen Antigen-Kontakt.

41:02 Und ich hatte halt nie Kontakt mit irgendeinem A-Blut oder A-B oder sowas. Hatte ich nicht, weil meine Mutter ist null-negativ. Die hat kein A. Und deswegen weiß man halt gar nicht so genau, woher diese Antikörper kommen. Aber sie sind bei jedem einzelnen Menschen da.

41:16 Aber weiß der Körper auch, dass es jetzt zum Beispiel A ist und warum gibt es kein C?

41:24 Wo ist das C?

41:26 Genau, ja. Also, deswegen, man weiß es nicht so genau. Es gibt Theorien über das Mikrobiom, aber das ist auch alles nur noch nicht bestätigt und so. Aber es ist spannend.

41:34 Naja, wir wollen das Ganze jetzt, um es mal runterzubrechen, an einem Beispiel durchbrechen. Wenn ich jetzt Blutgruppe A habe, dann haben meine Erythzyten ja Antigen A auf ihrer Oberfläche präsentiert. Das heißt, logischerweise bildet dann mein Körper Antikörper gegen Antigen B. Wir sprechen dann von Antikörper Antib.

41:53 Und das Ganze ist ganz wichtig in der Klinik bei Bluttransfusion, weil wenn man Erythrozytenkonzentrat gibt, dann muss man eben aufpassen, man kann diesem Patienten mit Blutgruppe A jetzt kein B-Blut geben.

42:06 Und da gibt es ja immer diese sogenannten Bedside-Tests, die gemacht werden, wo quasi in diesem kleinen Paket drin Anti-A und Anti-B-Antikörper drin sind. Dann wird in beides ein Tropfen Blut reingegeben und da, wo es koaguliert, what you see is what you get, da, wo es koaguliert, diese Blutgruppe liegt vor.

42:26 Genau, weil wenn man jetzt dem Patienten mit der Blutgruppe A B-Blut gibt, das hat ja Erythrozyten mit B Anti-Artigen auf der Oberfläche. Dann würden die körpereigenen Antikörper, Anti B des Patienten sich gegen diese richten und es würde zur Koagulation kommen. Deswegen gilt ja auch, das kennen die meisten wahrscheinlich schon von euch, Nullblut ist Universalblut, weil diese Erythzyten haben gar keine Antigene auf ihre Oberfläche und können somit keine Reaktion hervorrufen.

42:58 Ja, und nur nochmal zur Hintergrundinfo, die Antikörper gegen die jeweiligen Antigene auf den Eris befinden sich immer im Blutplasma. Und deswegen gibt es auch einen Unterschied, ob man jetzt quasi rein Erythzyten transfundiert oder Plasma transiert. Fresh. Geb ihm Blut. Genau. So ist es nämlich. Da gibt es dann, da kann man sich noch komplett reinverschleifen mit irgendwelchen Major- und Minor-Tests und was man da jetzt, Universalspender für Plasma oder für Erythrozyten oder hin oder her oder wie auch immer.

43:31 Wir belassen es mal dabei. Das, was wir gerade genannt haben, sind die wichtigsten Facts dazu. An der Stelle auch noch von vielen, also von bestimmten Blutgruppen, die besonders selten sind in der Bevölkerung, gibt es natürlich einen gewissen Mangel. Zum Beispiel bei Verkehrsunfällen oder sonstigen Problemen im OP oder so, wird immer auch Blut gerne transfundiert.

43:52 Von diesen seltenen Blutgruppen gibt es zu wenig und deswegen hat das Thema Blutspenden eine gewisse Relevanz. Man bekommt dafür auch meistens Geld und wir wollen euch da auch mal dazu animieren, dass ihr euch da mal drüber informiert und überlegt, ob ihr nicht selber Lust habt, auch Blut zu spenden.

44:06 Und wir haben auch keine Aktien oder irgendwelche Verbindungen damit. Nur ganz nebenbei. Und auch noch als kleinen Klausurtipp an der Stelle, zeichnet euch das ruhig mal auf, die einzelnen Kombinationen von Antigen und Antikörper dagegen.

44:23 Also ich glaube, gegen Blutspende kann man umsonst Werbung machen, weil das Rote Kreuz arbeitet ja da tatsächlich auf einem Nullprinzip. Also auch wenn das Rote Kreuz Geld mit dem gespendeten Blut verdient, wird nur so viel Geld eingenommen, wie sie brauchen, um dieses Blut zu prozessieren. Also da sitzt nicht einer da hinten, der sich die Geldtasche voll macht, sondern die verdienen genauso viel Geld mit dem Blut im Verkauf, wie sie brauchen, um halt eben die Leute beim Abnehmen zu bezahlen, bei der Prozessierung und so.

44:48 Also Blutspende ist schon echt eine feine Sache. Genau, also was haben wir heute gelernt? Bei Hypoxie. Ne, stopp, Resus noch. Auch Rhesus haben wir vergessen. Schande.

45:02 Das ist so ein Mini-Thema, das fällt fast hinten runter. Also, das Rhesus-System. Ganz kurz zum Schluss nochmal. Eigentlich ist es ein Selbstläufer, ja. Also wenn der Körper den sogenannten Rhysus-Faktor besitzt, dann spricht man einfach von Rhesus positiv. Wenn der Rhesusfaktor fehlt, dann ist der Patient Resusnegativ.

45:22 Ja, der wurde auf Rhesus-Affen zum ersten Mal entdeckt, deswegen heißt der Resus. Da wisst ihr es.

45:27unknown Ja.

45:28 Und da das halt eben der häufigste Nebenfaktor ist, es gibt noch ganz viele andere, aber der häufigste wird dir halt oft noch mit angegeben. Und Kell, wenn es interessiert. Kell ist genau das Gleiche. Also auch so ein Proteindingens, was da draufkammelt.

45:42 Bestimmt Transfusionsmedizin oder was?

45:44 Ja, ich habe eine Facharbeit in der Schule damals über Blutspende geschrieben. Deswegen, da kann ich da kenne ich mich ein bisschen aus. Okay, was haben wir heute gelernt? Bei der Hypoxie wird HIF aktiviert, viel Epo gebildet und es entstehen dadurch neue Erythrozyten. Sauerstoff bindet kooperativ an Hämoglobin.

46:06 Vor allem niedriger pH-Wert und hoher CO2-Partialdruck führen zur O2-Abgabe ans Gewebe. Das Ganze nennt man den Bohreffekt. Beim Hamburger Shift kommt CL2 in die Eris und HCO3 wird rausgeworfen.

46:27 Chlorid.

46:28 Cl- ja, Cl-. Danke. Gut aufgepasst, es war ein Tipp, ob du einen Test hat und noch aufpasst. Ein Patient mit der Blutgruppe A hat Antikörper gegen Anti B auf fremden Eris. Okay. So, das war Situs Inversus, der Blutspende-Podcast. Nein, Spaß, der Forcleaning-Podcast.

46:47 Gesponsert von der Deutschen Bundesregierung.

46:50 Nee, tatsächlich nicht. Also Geld kriegen wir keins, wir sind einfach nur überzeugt davon, dass es eine gute Sache ist. So, falls ihr schon mal Blutspenden wart oder gerade Blutspenden geht, schickt uns gerne mal ein Foto davon auf der ForCleaning-Podcast auf Insta. Wir würden uns freuen. Vielleicht können wir ja mal eine Podcast-Blutspende-Aktion machen.

47:09 Das ist eine gute Idee. Das machen wir, ja. Also folgt tatsächlich auf diese Folge, folgt ein Bild von uns, wie wir Blutspenden gehen. Machen wir. Ist den Kalender eingetragen. Falls ihr das gut findet oder auf dem Podcast gut findet, lasst gerne mal ein Sternchen da. Oder auch Lob oder Kritik auf Insta oder Apple Podcast.

47:26 Wir würden uns sehr, sehr freuen.

47:27 Fünf Sternchen sind theoretisch auch drin.

47:29 Ja, jetzt, ja. Also gebt das, was ihr denkt, was angemessen ist. Fabian findet man angemessen. Aber hallo? So, ähm, liebe Freunde, das war einfach wie eine Ehre mit euch zu machen. Auch schön, dass ihr zugehört habt. Bis zum nächsten Mal.

47:45 Ciao.

48:03 Für die Inhalte in diesem Podcast übernehmen wir keine Gewäre. Der Podcast kann den Besuch von Vorlesungen nicht ersetzen. Wir empfehlen das Studium von einstiegiger Fachliteratur über den Inhalt des Podcasts hinaus.

48:12 Für riesigen Monebenwirkungen fragen Sie an Arzt und Apotheker.